La découverte de l’acide aminé thréonine : les travaux de William C. Rose 
William Cumming Rose (1887-1985) était professeur de chimie physique (1922-36) ; professeur de biochimie (1936-53); professeur-chercheur de biochimie (1953-55); et professeur émérite (1955-85) à l’Université de l’Illinois (UI). Il était un biochimiste et nutritionniste de renom reconnu pour son travail de pionnier sur les acides aminés et sa découverte de la thréonine, le dernier acide aminé commun à identifier. Rose est née le 4 avril 1887 à Greenville, en Caroline du Sud, et a grandi en Caroline du Nord. Il a obtenu un BS du Davidson College en 1907 à l’âge de dix-neuf ans. Il a obtenu un doctorat. (1911) de l’Université de Yale et a fait des recherches post-universitaires à l’Université de Fribourg en Allemagne. Rose a occupé des postes à l’Université de Pennsylvanie (1911-13) et à l’Université du Texas College of Medicine (1913-22) avant de rejoindre la faculté de chimie de l’UI en 1922. Ses recherches à l’UI se sont principalement concentrées sur la nutrition et le métabolisme des acides aminés, et il a découvert l’acide aminé commun thréonine. 
Au cours de sa carrière, Rose a publié plus de cent vingt articles de recherche, dont « Amino Acid Requirements of Man » (1949). À la suite de ses réalisations en tant que chimiste et éducateur, il a reçu des doctorats honorifiques du Davidson College (1947), Université de Yale (1947) et Université de Chicago (1956). Il a été président de l’American Society of Biological Chemists (1939-41) ainsi que membre du Food and Nutrition Board du National Research Council. Rose a également reçu de nombreuses récompenses : le Scientific Award of the Grocery Manufacturers of America (1947), le Osborne-Mendel Award de l’American Institute of Nutrition (1949), la Willard Gibbs Medal, Chicago Section of the American Chemical Society (1952), le 20e anniversaire des prix scientifiques de la Nutrition Foundation (1961) et la National Medal of Science (1966).
Lorsque William Rose avait 19 ans, il a commencé comme étudiant diplômé à la Sheffield Scientific School de Yale. Quatre ans plus tard, en 1911, il termine son doctorat avec LB Mendel, terminant une série d’études sur l’origine de la créatine et de la créatinine. Rose a occupé plusieurs postes universitaires avant d’accepter un poste à la faculté de médecine de Galveston de l’Université du Texas pour organiser un département de biochimie. En 1922, il entre à l’Université de l’Illinois comme professeur de chimie physiologique, titre qui devient professeur de biochimie en 1936. De 1922 à 1955, il transforme son département en un centre d’excellence pour la formation des biochimistes.
Rose a découvert et caractérisé structurellement l’acide aminé thréonine et a montré qu’il est « essentiel », c’est-à-dire qu’il n’est pas fabriqué par l’organisme et doit être obtenu à partir de l’alimentation ; ont également montré que différents acides aminés sont essentiels à différents organismes ; étudié le métabolisme de la créatine et de la créatinine, le métabolisme endogène des purines, les effets néophropathiques des acides dicarboxyliques et de leurs dérivés, et les propriétés nutritives des acides aminés ; étudié le rôle des protéines dans le métabolisme, les interrelations métaboliques entre les acides aminés et la détermination des besoins en acides aminés des sujets humains ; ont montré que l’histidine, qui est un acide aminé essentiel pour tous les animaux testés jusqu’à présent, n’est pas essentielle pour l’homme.
Au cours de sa carrière, il a publié 124 articles de recherche, biographiques et critiques. Rose a été honoré à plusieurs reprises pour ses réalisations, étant élu à l’Académie nationale des sciences en 1936 et recevant la Médaille nationale des sciences en 1966.
La découverte de l’acide aminé thréonine : les travaux de William C. Rose
William Cumming Rose (1887–1985) a découvert la thréonine, la dernière des 20 acides aminés universellement présents dans les protéines à identifier. Il est né à Greenfield, en Caroline du Sud, et à 16 ans, après avoir étudié à la maison, il est entré au Davidson College où il s’est spécialisé en chimie. Lorsque Rose a commencé ses études supérieures à Yale, Russell Chittenden était directeur de la Sheffield School of Science, qui était à l’époque l’un des centres de biochimie aux États-Unis. Au cours de son entretien avec Chittenden, Rose a mentionné la chimie nutritionnelle comme un intérêt et a été invité à rencontrer Lafayette B. Mendel, qui, avec Thomas B. Osborne, étudiait la valeur nutritionnelle des protéines. (Osborne et Mendel sont les auteurs d’un précédent JBC Classic.) Les travaux de Rose avec Mendel, bien qu’ils ne portent pas sur les protéines et les acides aminés, ont guidé ses recherches tout au long de sa carrière.
Après avoir terminé ses études de doctorat à Yale, Rose a occupé un poste d’instructeur de chimie physiologique à l’Université de Pennsylvanie. Lors d’un bref congé en Allemagne pour travailler avec Franz Knoop, on lui a offert l’opportunité d’organiser un département de biochimie à l’Université du Texas College of Medicine à Galveston. Là, il devint professeur et chef de département mais fut persuadé en 1922 de déménager à l’Université de l’Illinois pour diriger la division de chimie physiologique, plus tard de biochimie, au sein du département de chimie. Jusqu’à sa retraite en 1955, Rose passa les 33 dernières années de sa carrière scientifique dans l’Illinois
Tout en s’intéressant à de nombreux aspects du métabolisme, Rose a concentré ses travaux de recherche sur le métabolisme des acides aminés et la nutrition après son arrivée dans l’Illinois. Osborne et Mendel avaient démontré des besoins nutritionnels pour les acides aminés individuels. La zéine de protéine de maïs n’était pas adéquate comme seule source d’azote ; le tryptophane et la lysine étaient également nécessaires. Rose a montré que l’hydrolysat de caséine était également inadéquat comme seule protéine alimentaire ; de l’histidine supplémentaire était nécessaire. Il était important que l’arginine ne remplace pas l’histidine, ce qui s’est avéré incorrect une proposition selon laquelle l’histidine et l’arginine étaient interchangeables. 
Ces observations ont conduit à des efforts pour utiliser des mélanges d’acides aminés purs et individuels comme substituts de protéines ou d’hydrolysats de protéines dans des études nutritionnelles. Le premier de cette paire de classiques du Journal of Biological Chemistry (JBC) rapporte que 19 acides aminés purs ont soutenu la croissance des rats. Rose et ses collègues ont purifié 13 des acides aminés connus à partir de sources naturelles, en ont synthétisé 6 autres et ont établi la pureté de chacun. Les rats ont perdu du poids lorsqu’ils ont été nourris avec les 19 acides aminés comme seule source d’azote alimentaire. Rose a conclu que les protéines favorisant la croissance contenaient au moins un composant supplémentaire qui manquait dans le mélange synthétique, ou que les protéines fournissaient un ou plusieurs des acides aminés connus en quantités significativement plus importantes. Il a préféré la première explication.
Le second de ces JBC Classics identifie le composant essentiel à la croissance qui manquait au mélange de 19 acides aminés. Avec la stimulation de la croissance comme test, Rose et ses collègues ont utilisé les techniques laborieuses disponibles avant le développement de la chromatographie pour purifier le nouvel acide aminé. Il a été cristallisé et la structure a été déterminée comme étant l’acide α -amino-β-hydroxy-n-butyrique, nommé plus tard thréonine. Avec l’ajout de thréonine aux 19 autres acides aminés, des rats ont été, pour la première fois, élevés avec succès avec un régime dans lequel les acides aminés purs étaient la seule source d’azote. 
En 1942, Rose et ses associés ont porté leur attention sur les besoins en acides aminés des humains en utilisant essentiellement la même méthodologie qu’il avait avec les rats, sauf que des étudiants diplômés masculins en bonne santé étaient les animaux expérimentaux. , graisse de beurre sans protéines, huile de maïs, sels inorganiques, vitamines connues et mélanges d’acides aminés hautement purifiés. Le régime alimentaire comprenait également un gros «bonbon» brun contenant un extrait de foie concentré pour fournir des vitamines inconnues, du sucre et de l’huile de menthe poivrée pour fournir un «goût inoubliable»
En tant qu’autorité en matière de nutrition protéique, Rose a été nommée à de nombreux panels et conseils, y compris le Conseil de l’alimentation et de la nutrition du Conseil national de recherches, et a joué un rôle déterminant en conseillant les agences gouvernementales sur les recommandations diététiques. Il était un enseignant et un mentor dévoué qui a inspiré de nombreux étudiants à poursuivre des carrières en biochimie et a reçu de nombreuses distinctions pour ses recherches et son enseignement. Rose a été président de l’American Society of Biological Chemists de 1939 à 1941. À l’occasion de son 90e anniversaire, d’anciens étudiants, collègues et amis l’ont honoré en créant le William C. Rose Lectureship in Biochemistry and Nutrition pour reconnaître chaque année un biochimiste qui illustre la Rose’s dévouement à la formation à la recherche et à l’enseignement. Le prix et la conférence ont été initialement décernés à l’Université de l’Illinois pour permettre à Rose d’y assister. Le prix William C. Rose en biochimie, comme il a été nommé plus tard, est administré par l’American Society for Biochemistry and Molecular Biology. Le prix et la conférence sont présentés chaque année lors de la réunion nationale de la Société.
Bien qu’il s’intéresse à de nombreux aspects du métabolisme, les travaux de Rose se sont concentrés sur le métabolisme des acides aminés et la nutrition. Les acides aminés sont les unités qui forment les protéines (Pour une revue des acides aminés voir ici). Il existe vingt acides aminés différents que les animaux et les plantes utilisent pour assembler les protéines. Certains d’entre eux peuvent être synthétisés in vivo et sont dits non essentiels. D’autres qui ne peuvent être synthétisés et doivent provenir de l’alimentation sont dits essentiels. Dans une expérience, Rose a nourri des rats avec les dix-neuf acides aminés connus à l’époque comme leur seule source d’azote et les rats ont perdu du poids. En utilisant les techniques d’isolement laborieuses disponibles avant la chromatographie, Rose et ses collègues ont pu isoler l’acide aminé thréonine, qui, ajouté à l’alimentation du rat, lui a permis de prendre du poids.
Au cours des vingt années suivantes, Rose a expérimenté pour déterminer quels acides aminés étaient essentiels et non essentiels pour les rats en les excluant de leur alimentation. Il a déterminé que les rats avaient besoin de neuf acides aminés essentiels (dont la thréonine) dans leur alimentation et qu’un seul, l’arginine, n’était essentiel qu’à une croissance optimale. En 1942, Rose a commencé une série d’expériences similaires pour déterminer quels acides aminés étaient essentiels pour les humains, en utilisant des étudiants diplômés masculins comme sujets expérimentaux (un compte rendu de l’expérience peut être trouvé ici). L’urine et les matières fécales des sujets ont été examinées pour déterminer le bilan azoté. Les expériences ont conclu qu’il y avait huit éléments essentiels requis dans l’alimentation humaine.
Rose a siégé au Conseil de l’alimentation et de la nutrition du Conseil national de recherches et a joué un rôle déterminant en conseillant les agences gouvernementales sur les besoins nutritionnels. De 1939 à 1941, Rose a été présidente de l’American Society of Biochemists. À l’occasion de son quatre-vingt-dixième anniversaire, le William C. Rose Lectureship a été créé pour honorer les biochimistes pour leurs recherches exceptionnelles en biochimie et en biologie moléculaire et leur engagement à former de jeunes scientifiques. Le prix William C. Rose, comme il a été rebaptisé, est décerné chaque année par l’American Society for Biochemistry and Molecular Biology.
Biochimiste américain qui a étudié le rôle des acides aminés dans la nutrition en déterminant lesquels étaient essentiels et a calculé les besoins quotidiens minimums pour chacun d’eux. Ayant découvert que la protéine du lait, la caséine, était essentielle dans l’alimentation d’un rat en bonne santé, il découvrit (1936) que la thréonine contenue dans la caséine était un acide aminé essentiel. Pendant plusieurs années, il a manipulé le régime alimentaire des rongeurs et a finalement établi l’importance primordiale de neuf autres acides aminés : la lysine, le tryptophane, l’histidine, la phénylalanine, la leucine, l’isoleucine, la méthionine, la valine et l’arginine. En 1942, Rose a lancé un projet de recherche de dix ans sur l’alimentation humaine. En persuadant les étudiants de restreindre leur alimentation de diverses manières, Rose a finalement établi que 8 des acides aminés ci-dessus sont essentiels pour les adultes.
http://deadscientistoftheweek.blogspot.com/2010/04/william-cumming-rose.html
https://chemistry.illinois.edu/spotlight/faculty/rose-william-cumming-1887-1985
https://archon.library.illinois.edu/archives/index.php?p=creators/creator&id=1028