Lauréat prix de Nobel de chimie en 2009 pour la découverte des ribosomes
Je suis né à Milwaukee, Wisconsin en 1940, et ma famille a vécu dans un appartement au-dessus d’un magasin de peinture dans le centre-ville jusqu’en 1949. Bien que mon père ait obtenu un diplôme en droit de l’Université Marquette de Milwaukee, il est devenu l’administrateur responsable du personnel à l’hôpital du comté de Milwaukee. Ma mère a grandi dans une ferme du comté de Waukesha à l’extérieur de Milwaukee et est diplômée du Carol College, un petit collège de Waukesha. Ma mère a consacré son temps à toutes les tâches ménagères nécessaires pour élever une famille qui est finalement passée à cinq enfants – deux jeunes frères et deux jeunes sœurs. Les parents de mon père vivaient à environ 20 pâtés de maisons et les parents de ma mère et la famille de son frère vivaient dans la ferme familiale du comté de Waukesha. J’ai fréquenté l’école élémentaire de l’Elm Street School, un vieil immeuble en briques avec une aire de jeux asphaltée située à quelques pâtés de maisons de notre appartement. Je n’aimais pas beaucoup l’école et me faisais souvent battre par un groupe de gars un peu plus âgés en rentrant de l’école. Mon bulletin, que j’ai ramené à la maison pour la signature de mes parents à la fin de la deuxième année, indiquait des notes justes au-dessus de l’échec. Mes parents étaient contrariés et m’ont demandé ce que j’allais faire pour changer, et j’ai dit que je ne me souciais pas vraiment des notes. Ma mère (je pense) a ensuite appliqué le « conseil de l’éducation » au « siège de la connaissance » – ma première et dernière fessée. Ce fut définitivement le point bas de ma carrière universitaire.
Thomas Steitz, lauréat du prix Nobel qui a débloqué le fonctionnement interne du ribosome
Steitz est né dans le Wisconsin, aux États-Unis, en 1940 et a poursuivi ses études en chimie au Lawrence College. Inspiré par les travaux de Max Perutz, Steitz a entrepris son doctorat en cristallographie des protéines à Harvard en 1963. Après ses études doctorales, Steitz a passé trois ans au MRC Laboratory Of Molecular Biology à Cambridge, au Royaume-Uni, où il a travaillé aux côtés de Francis Crick, Sydney Brenner et Fred Sanger – qui ont tous remporté des prix Nobel. Pendant son séjour à Cambridge, Steitz s’est intéressé à essayer de comprendre la base structurelle des processus impliquant les acides nucléiques et les protéines qui façonnent la chimie de la vie. Steitz a pris un poste de professeur à Yale en 1970 et y est resté actif au cours des cinq décennies suivantes.
Il croyait fermement à l’importance d’un bon mentorat et préconisait des conversations en face à face, des débats et des discussions avec des collègues à toutes les étapes de la recherche. Steitz a épousé Joan Argetsinger – également une chercheuse éminente dans le domaine de la biochimie, connue pour ses travaux sur l’ARN – en 1966.
Le mari et la femme ont travaillé ensemble à Yale, où ils détenaient tous deux le titre de professeur Sterling de biophysique moléculaire et de biochimie. Dans un communiqué , le président de Yale, Peter Salovey, a déclaré que les découvertes de Steitz avaient été « essentielles à la création de médicaments qui combattent les bactéries résistantes aux antibiotiques ». Peter Moore, avec qui Steitz a étroitement collaboré sur les travaux pour lesquels il a reçu le prix Nobel, a déclaré à propos de Steitz : « De nombreux scientifiques travaillent sur un problème toute leur vie, mais il en a résolu plusieurs. Il était le biologiste structural le plus accompli de sa génération. Steitz est décédé le 9 octobre 2018, après avoir développé un cancer du pancréas. Il laisse dans le deuil Joan, son fils Jon et deux petits-enfants.
Steitz, qui était également professeur de chimie à Yale et chercheur à l’Institut médical Howard Hughes, a été reconnu par l’Académie royale suédoise pour son travail décrivant la structure et la fonction du ribosome, l’usine de fabrication de protéines cellulaires essentielle à la vie. « Tom a démontré au monde l’importance de la recherche fondamentale et interdisciplinaire », a déclaré le président Peter Salovey, PhD ’86. « La communauté de Yale se souviendra de lui pour ses contributions incommensurables à la science et à l’éducation. » Le manuel d’instructions pour la création de protéines est l’ADN, mais le ribosome est la machine qui traduit l’information codée pour la transformer en protéines. Les travaux de Steitz ont élucidé la structure et la fonction du ribosome, un ensemble extrêmement complexe de nombreux composants protéiques et ARN.
« Je pense que nous avons été étonnés à chaque étape par la complexité écrasante du repliement de l’ARN dans le ribosome », a déclaré Steitz dans une interview. « Mais je pense que l’observation la plus surprenante était que les protéines étaient intégrées parmi les hélices d’ARN, pénétrant à l’intérieur du ribosome comme des tentacules. » En collaboration avec ses collègues de Yale, Peter Moore, PhD, professeur émérite de chimie, et Donald Engelman, PhD, professeur Eugene Higgins de biophysique moléculaire et de biochimie, Steitz a aidé à établir un centre de biologie structurale à Yale. En 2000, leur utilisation de la cristallographie à rayons X à haute résolution a permis à l’équipe de résoudre la structure atomique de tous les composants du ribosome. « C’était un collègue très généreux et merveilleux et il avait une grande capacité à trouver des problèmes scientifiques à résoudre », a déclaré Moore. « De nombreux scientifiques travaillent sur un problème toute leur vie, mais il en a résolu beaucoup. Il était le biologiste structural le plus accompli de sa génération.
Le Laboratoire de Biologie Moléculaire, Cambridge 
Après Harvard et avant d’aller à Berkeley j’ai passé 3 ans au laboratoire MRC de Biologie Moléculaire à Cambridge de 1967 à 1970 dans le groupe de David Blow. Il m’a été recommandé par Hilary Muirhead, qui était post-doctorante chez le Colonel et ancienne élève de Max Perutz. Dans le laboratoire de David, j’ai travaillé avec Richard Henderson sur la détermination de la structure des complexes de chymotrypsine avec des substrats. 
Le Cambridge Laboratory of Molecular Biology était un laboratoire tout à fait unique et exceptionnel. Il a inspiré et formé un très grand groupe de post-doctorants américains en biologie moléculaire et structurale qui sont ensuite revenus et ont transformé ces domaines aux États-Unis. La caractéristique la plus remarquable et la plus unique du laboratoire était peut-être la cantine située au dernier étage qui fournissait du café dans le matin, le déjeuner après-midi et le thé l’après-midi. L’attraction n’était certainement pas les « bangers » ou le « crapaud dans le trou » ou d’autres opportunités culinaires, mais s’asseoir avec un groupe aléatoire de directeurs de laboratoire, de post-doctorants et d’étudiants diplômés et parler de science.
La cantine a été créée par Max et dirigée par sa femme, Gisela. Quand je suis arrivé, c’était si petit que chaque fois que je passais la file d’attente, il n’y avait que quelques sièges vides. Francis Crick et Sydney Brenner (Fig. 3E) ainsi que des post-doctorants et des étudiants. En deux mois environ, j’avais rencontré presque tout le monde dans tout le laboratoire. Les conversations portaient toujours sur la science et sur les expériences, jamais sur le film que quelqu’un avait vu la nuit précédente. Chacun a apporté des suggestions et/ou des critiques. Au début, je me demandais comment quelqu’un faisait des expériences puisqu’il passait tant de temps à la cantine, puis je me suis rendu compte que les nombreuses discussions réduisaient le nombre d’expériences imprudentes ou inutiles et augmentaient les bonnes.
Il n’y avait pas de réunions de groupe hebdomadaires, mais il y avait une réunion annuelle d’une semaine pour pratiquement tout le monde dans le LMB, généralement connue sous le nom de «Crick week». François s’asseyait au premier rang et posait fréquemment de nombreuses questions. À une occasion, je me souviens de Fred Sanger présentant une conférence sur ses recherches récentes et au milieu Francis se leva d’un bond et dit « Fred, si tu faisais (ceci) et (ceci) et (ceci), alors tu pourrais découvrir (cela) et (cela) » . Fred, sans retirer sa main du tableau, s’est tourné vers Francis et a dit : « C’est ça, Francis, c’est ça ; vous l’avez », puis poursuivi.
Étant donné que la semaine Crick comprenait un large éventail de sujets de biologie moléculaire et structurale, il était très utile que les administrateurs du premier rang posent des questions que beaucoup d’entre nous hésitaient à poser. 
J’ai appris tous les problèmes de recherche majeurs poursuivis au LMB par la semaine de Crick, la cantine, le café du samedi et les conversations aléatoires dans le hall, ainsi que le voyage rapide du soir au pub pour le «dernier appel», que l’Américain les postdocs l’ont fait. (Les Britanniques n’étaient pour la plupart pas là la nuit.)
C’est à cette époque que j’ai développé mes intérêts en essayant de comprendre les bases structurelles des mécanismes par lesquels les nombreuses protéines et acides nucléiques impliqués dans le « Crick’s Central Dogma » effectuent leurs fonctions : comment l’ADN est copié en ADN, l’ADN transcrit en ARN et enfin l’ARN traduit en protéine.
L’accès aux installations informatiques était extrêmement limité à Cambridge. Le LMB utilisait l’ordinateur appartenant au département d’astronomie de l’Université de Cambridge, et nous n’étions autorisés à faire que deux soumissions par jour pendant les cinq jours ouvrables, et la course du matin ne pouvait pas prendre plus de deux minutes. Je vérifiais et revérifiais les cartes informatiques que je soumettais pour éliminer le plus d’erreurs possible, car sinon une opportunité sur 10 serait perdue pour moi pour la semaine. Rétrospectivement, il est étonnant que nous ayons pu accomplir quoi que ce soit. Certes, le délai était plus long.
https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/2009/steitz/biographical/