Le prix Nobel de chimie 1946 a été attribué à John H. Northrop. Motivation du prix : « pour leur préparation d’enzymes et de protéines virales sous une forme pure ».
Le Dr John H. Northrop (1891-1987), lauréat du prix Nobel de 1946, est décédé le 27 mai 1987 à son domicile de Wickenberg, en Arizona. Il avait 95 ans.
Le Dr Northrop a partagé le prix Nobel de chimie avec un collègue de l’Université Rockefeller, Wendell F. Stanley, et James B. Summer de l’Université Cornell pour leurs travaux sur la purification et la cristallisation des enzymes.
Né à Yonkers, NY en 1891, le Dr Northrop a obtenu un BS du Columbia College en 1912. Il a ensuite obtenu une maîtrise en sciences en 1913 et un doctorat en chimie en 1915. Pendant la Première Guerre mondiale, le Dr Northrop a été nommé un capitaine dans l’United States Army Chemical Warfare Service. 
Il était membre à vie de l’Institut Rockefeller pour la recherche médicale, maintenant appelé l’Université Rockefeller. Il a travaillé dans les laboratoires de l’Institut à Princeton, NJ et a ensuite été professeur de bactériologie et de biophysique à l’Université de Californie à Berkeley.
Le Dr Northrop est l’auteur d’un livre, « Crystalline Enzymes », et a été contributeur et rédacteur en chef du Journal of General Physiology.
Il laisse dans le deuil sa fille Alice N. Robbins de Shaker Heights, Ohio et son fils John, de La Jolla, Californie ; cinq petits-enfants et un arrière-petit-enfant. Son gendre, le Dr Frederick C. Robbins, est également lauréat du prix Nobel de physiologie et de médecine, qu’il a remporté en 1954. Le Dr Robbins est maintenant doyen émérite de la Case Western Reserve University School of Medicine.
Après avoir suivi l’enseignement de l’école publique, Northrop entre à l’Université Columbia en 1908 pour étudier la zoologie et la chimie sous la direction de T.H. Morgan et J.M. Nelson. Il est diplômé Bachelor of Science en 1912, Master of Arts en 1913 et obtient son doctorat en chimie en 1915. Il est nommé W.B. Cutting Travelling Fellow et passe l’année suivante dans le laboratoire de Jacques Loeb à l’Institut Rockefeller. L’année suivante, il est nommé au personnel de l’Institut et, à l’exception de son service de guerre en tant que capitaine dans le Chemical Warfare Service (1917-1918), il est resté à l’Institut depuis lors, devenant associé en 1917, membre associé en 1920 et membre en 1924. En 1949, il a été nommé professeur de bactériologie à l’université de Californie, puis professeur de biophysique.
Les recherches de Northrop à Columbia portaient principalement sur les hydrates de carbone et ses premiers travaux à l’Institut Rockefeller étaient liés aux théories sur la durée de la vie. Pendant qu’il était en service, il a découvert un procédé de fermentation de l’acétone, qu’il a développé jusqu’au stade de l’usine pilote, et lors de sa démobilisation et de son retour à l’Institut, il a travaillé avec Loeb sur une étude cinétique des enzymes essentielles aux processus vitaux. En 1929, il a isolé la pepsine sous forme cristalline pure par des techniques qui ont été utilisées plus tard par lui-même et d’autres chercheurs pour cristalliser la trypsine, la chymotrypsine, la carboxypeptidase et le pepsinogène. Il a étudié les protéines des virus et des anticorps, et a réussi à isoler une nucléoprotéine ayant une activité bactériophage : sa suggestion que l’activité était due à l’acide nucléique s’est avérée correcte par la suite. Pendant la Seconde Guerre mondiale, il a été consultant auprès du National Defense Research Committee et a étudié le mode d’action des gaz de guerre et les méthodes de détection, mettant au point un appareil pour leur détection et leur analyse automatiques. Parmi ses recherches plus récentes, il a travaillé sur l’origine et la relation des virus et sur le principe de transformation.
Le professeur Northrop est l’auteur de Crystalline Enzymes, publié en 1939. Il a édité le Journal of General Physiology (Rockefeller Institute) pendant quelques années et a écrit de nombreux articles sur la chimie physique des protéines, l’agglutination des bactéries, la cinétique des réactions enzymatiques et la nature chimique des enzymes.
Il a reçu le prix Stevens (Columbia) en 1931 ; la médaille Chandler, 1936 ; la médaille Daniel Giraud Elliot, 1939 ; le certificat de mérite (gouvernement américain), 1948 ; la médaille Alex. Hamilton Medal, 1961. Il a reçu des doctorats honorifiques en sciences des universités de Harvard, Columbia, Yale, Princeton et Rutgers, et un doctorat honorifique en droit de l’université de Californie. Il est membre honoraire de la Chemical Society (Londres) et membre de nombreuses autres sociétés scientifiques.
Le professeur Northrop a épousé Louise Walker en 1917. Leur fils unique, John, est océanographe et leur fille unique, Alice, a épousé le professeur Frederick C. Robbins, lauréat du prix Nobel de médecine en 1954. Il aime l’équitation et la voile, joue au golf et au tennis, mais ses principaux passe-temps sont le tir en campagne et la pêche au saumon.
Biochimiste américain qui a reçu (avec James B. Sumner et Wendell M. Stanley) le prix Nobel de chimie en 1946 pour avoir réussi à purifier et cristalliser certaines enzymes, ce qui lui a permis de déterminer leur nature chimique. Pendant la Première Guerre mondiale, il a mené des recherches sur les processus de fermentation adaptés à la production industrielle d’acétone et d’alcool éthylique. Ces travaux l’ont amené à étudier les enzymes essentielles à la digestion, à la respiration et aux processus vitaux en général. Il cristallise la pepsine (1930), une enzyme digestive présente dans le suc gastrique, et découvre qu’il s’agit d’une protéine, résolvant ainsi la controverse sur la nature des enzymes. En utilisant les mêmes méthodes chimiques, il a isolé le premier virus bactérien (bactériophage) et a découvert qu’il s’agissait d’une nucléoprotéine (1938).
https://www.nytimes.com/1987/07/16/obituaries/dr-john-h-northrop-nobel-laureate-dies.html
https://www.nobelprize.org/prizes/chemistry/1946/northrop/biographical/